Если у вас был тяжелый день, то наверняка под вечер вам захочется чем-нибудь скрасить свое существование. Многие в данном случае идут на поводу у своих гастрономических пристрастий, забывая о тяготах жизни за добрым куском отбивной или сладостями. Однако вы вряд ли захотите есть посуду и закусывать её вилкой с ножом, даже если окажетесь вероломно уволенными без гроша в кармане.
А вот обычным пекарным дрожжам не страшны последствия любого кризиса: согласно новым данным, опубликованным в PLoS Biology, они умеют моментально подстраиваться под резко ухудшающиеся условия окружающей среды, в том числе и путем обретения возможности питаться материалами, до этого в пищу не пригодными.
Справедливости ради стоит сказать: эти одноклеточные грибы посуду, по крайней мере пока, в своё меню включать не намерены.
(от английского proteinaceous infectious particles — белковые заразные частицы) — особый класс не содержащих нуклеиновых кислот (чисто белковых) инфекционных агентов, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека и ряда высших животных (так называемые «медленные инфекции»).
Прион – разновидность генетически кодируемого белка, обладающего аномальной трехмерной структурой, благодаря которой он способен напрямую катализировать структурное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный — прионный, присоединяясь к белку-мишени и изменяя его конформацию (геометрическую форму упаковки). Как правило, прионное состояние белка характеризуется переходом α-спиралей белка в β-слои.
Открытие прионов произошло после того, как во второй половине прошлого столетия медики столкнулись с необычным заболеванием человека — постепенно прогрессирующим разрушением головного мозга, происходящим в результате гибели нервных клеток. Это заболевание получило название губчатой энцефалопатии. Похожие симптомы были известны давно, но наблюдались они не у человека, а у животных (скрейпи овец), и долгое время между ними не находили достаточной обоснованной связи.
Новый интерес к их изучению возник в 1996 году, когда в Великобритании появилась новая форма заболевания, обозначаемая как «новый вариант болезни Крейтцфельдта-Якоба (nvCJD)».
Важным событием было распространение «коровьего бешенства» в Великобритании. Заболевание связывают с использованием «прионизированной» костной муки в кормах и премиксах, изготовленной из туш павших или заболевших животных, возможно, и не имевших явных признаков заболевания.
Одним из первых охарактеризованных прионнных белков стал PrP (от англ. prion-related protein или protease-resistant protein). Известно, что PrP может существовать в двух конформациях — «здоровой» — PrPC, которую он имеет в нормальных клетках (C — от английского cellular — «клеточный»), в которой преобладают альфа-спирали, и «патологической» — PrPSc, собственно прионной (Sc- от англ. scrapie), для которой характерно наличие большого количества бета-тяжей. При попадании в здоровую клетку, PrPSc катализирует переход клеточного PrPC в прионную конформацию. Накопление прионного белка сопровождается его агрегацией, образованием высокоупорядоченных фибрил (амилоидов), что в конце концов приводит к гибели клетки. Высвободившийся прион, по-видимому, оказывается способен проникать в соседние клетки, также вызывая их гибель.
Функции белка PrPC в здоровой клетке пока не определены.
До конца механизм спонтанного возникновения прионных инфекций не ясен. Считается (но ещё не полностью доказано), что прионы образуются в результате ошибок в биосинтезе белков.
Человек может заразиться прионами, содержащимися в пище, так как они не разрушаются ферментами пищеварительного тракта. Беспрепятственно проникая через стенку тонкого кишечника, они в конечном итоге попадают в центральную нервную систему.
Также вероятно прямое заражение мозга прионами при нейрохирургических операциях, поскольку прионы, осевшие на медицинских инструментах, устойчивы к применяемым в настоящее время термическим и химическим методам стерилизации.
Предполагается, что в нормальном состоянии в человеческом теле постоянно самопроизвольно возникает небольшое количество прионов, которые эффективно ликвидируются клеточным Аппаратом Гольджи. Нарушение этой способности «самоочищения» клеток может привести к повышению уровня прионов выше допустимой границы нормы и к их дальнейшему неконтролируемому распространению.
Команда Сьюзан Линдквист из Массачусетского технологического института показала, что мисфолдинг гораздо чаще возникает в том случае, если на колонию дрожжей налагаются очень суровые внешние условия, требующие быстрой реакции.
Клетки всех живых организмов содержат ДНК, большая часть которой не участвует в непосредственном кодировании белков, обеспечивающих нормальную жизнедеятельность. Эти некодирующие участки достались современным видам от предков, возможно, выключившись из работы в процессе эволюционного развития. По мнению многих теоретиков эволюции,
эти некодирующие участки остаются в геноме для того, чтобы в один не самый прекрасный день помочь организму, оказавшемуся в чрезвычайной ситуации, быстро превратиться в новую форму.
Линдквист утверждает, что обнаружила такой механизм у дрожжей, и базируется он на присутствии в организме прионного белка, названного [PSI+].
Белки прионы известны прежде всего тем, что вызывают коровье бешенство, прекрасно передающееся по пищевой цепи. Прионы не разрушаются организмом и устойчивы к термическому воздействию. Попав в организм, такие белки, являющиеся, по сути, теми же самыми белками, которые организм использует для нормальной работы, но неправильно свернутыми, начинают перестраивать по своему образу и подобию другие молекулы, попадающиеся им на пути.
skin: article/incut(default)
data:
{
"_essence": "test",
"click": "on",
"id": "2651776",
"incutNum": 2,
"repl": "<2>:{{incut2()}}",
"uid": "_uid_2895026_i_2"
}
Линдквист впервые удалось показать, что прионы вовсе не обязательно являются агентами разрушения, а, наоборот, способны оказывать положительное влияние на организм и популяцию.
Справедливости ради стоит отметить: гипотеза об эволюционном значении приона [PSI+] в дрожжах выдвигалась и ранее, но получила достоверное подтверждение только сейчас. Белок [PSI+] до превращения в «страшный и ужасный» прион участвует в синтезе других белков в дрожжевой клетке. Но стоит ему пройти обряд мисфолдинга, и процесс синтеза новых белков меняется, задействовав скрытое генетическое разнообразие ДНК.
В результате обладающие абсолютно одинаковым геномом дрожжи выглядят и ведут себя совершенно по-разному, правда, большей частью не выделяются особой выживаемостью или даже демонстрируют более слабые показатели.
А вот четверть всех «прионных» дрожжей оказываются более жизнеспособными, употребляя в пищу то, что до этого было не пригодным для питания, или выдерживая действие тех антимикотиков, которые ранее неминуемо приводили к гибели грибов.
skin: article/incut(default)
data:
{
"_essence": "test",
"click": "on",
"id": "2831864",
"incutNum": 3,
"repl": "<3>:{{incut3()}}",
"uid": "_uid_2895026_i_3"
}
Но даже в отсутствие соответствующих генов и стрессовой нагрузки обряд мисфолдинга не исключен, правда, полное превращение происходит лишь в одном случае из миллиона.
Как именно возник такой механизм быстрой эволюции, ученые пока не берутся судить, однако подтверждение гипотезы о том, что опасные белки играют важную роль в быстрой эволюции, наверняка заставит ученых пересмотреть свои взгляды на теорию и практику пока еще во многом загадочных форм биологических молекул.
